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¿Qué es un dominio de unión a fosfoproteínas?

¿Qué es un dominio de unión a fosfoproteínas?


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¿Es este solo un dominio que une proteínas que han sido fosforiladas? ¿Y media la señalización entre una proteína activada / fosforilada? ¿Qué importancia tiene esto con BRCA1?


Este es un tema muy extenso, pero intentaré dar una respuesta parcial. Ahora bien, su pregunta tiene tres partes, hasta donde yo la entiendo.

  1. ¿Los dominios de unión a fosfoproteínas solo se unen a proteínas fosforiladas, es decir, es su única función (observada)?
  2. ¿Qué funciones median los dominios de unión a fosfoproteínas?
  3. Función de la unión de fosforilación / fosfoproteína de BRCA1

Solo para aclarar algunos conceptos básicos, hay tres residuos de aminoácidos en una proteína que pueden modificarse postraduccionalmente por fosforilación, que incluyen serina, treonina y tirosina. Ahora, el propósito de la fosforilación de proteínas varía desde las señales de activación / desactivación hasta la unión y el cambio de la localización celular, es decir, el reclutamiento de una proteína en una parte diferente de una célula. Ahora bien, la fosforilación de tirosina, de la que más conozco, es capaz de todo lo anterior. Entonces, si piensa en un receptor de tirosina quinasa (RTK) como el receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGFR), una vez que un ligando como EGF se une a él, se convierte en tirosina fosforilada (activada) a través de su actividad intrínseca de tirosina quinasa. Una vez fosforilada la tirosina, muchas proteínas son capaces de unirse a RTK fosforiladas con tirosina como Grb2 para inducir una señal cadena abajo de las RTK. Como puede ver, la fosforilación de RTK afectó la localización celular de GRB2. Excelente revisión de señalización Ras de Karnoub & Weinberg, 2008 Nature reviews (Fig. 5). Grb2 se une a fosfo-RTK a través de un dominio específico llamado dominio Src-homología 2 (SH2), que proporciona una plataforma para otras proteínas como Son of sevenless (SOS), que es un GEF para unirse e inducir la señalización RTK a través de Ras. Entonces, en el caso anterior, el papel del dominio de unión a fosfoproteínas (SH2) es cambiar la localización celular de múltiples proteínas y mediar la señalización.

Ahora no soy un experto en BRCA1, pero solo eché un vistazo rápido y parece que la fosforilación de serina de BRCA1 puede ser responsable de su reclutamiento en el sitio del ADN del daño y si los residuos de serina en BRCA1 están mutados, la proteína ya no se fosforilará. lo que puede afectar su reclutamiento a los sitios de ADN de daño, lo que puede afectar su función de respuesta de daño de ADN (Clark et al 2012 Comput Struct Biotechnol J). Ahora, el BRCA tiene un dominio de unión a fosfoproteínas llamado BRCT, y también se cree que media la unión del ADN y se une a proteínas fosforiladas y no fosforiladas. Por lo tanto, se cree que la fosforilación de BRCA1 y la unión de fosfoproteínas son importantes en su función (Clark et al 2012 Comput Struct Biotechnol J). Entonces, para responder brevemente a su pregunta, los dominios de unión de fosfoproteínas como BRCT no se unen necesariamente a sus proteínas objetivo a través de la fosforilación.

Espero que esto ayude.


Ver el vídeo: PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TERCIARIA. Dominio proteico Proteína quimérica (Mayo 2022).


Comentarios:

  1. Leopold

    Información bastante valiosa

  2. Najm Al Din

    En esto nada ahí dentro y creo que es una muy buena idea.

  3. Ordsone

    Esta es una gran idea



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