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19.2: Enzimas - Biología

19.2: Enzimas - Biología


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Objetivos de aprendizaje

  1. Defina o describa lo siguiente:
    1. metabolismo
    2. reacción catabólica
    3. reacción anabólica
    4. enzima
    5. sustrato
    6. apoenzima
    7. haloenzima
    8. cofactor (coenzima)
  2. Indique cómo las enzimas pueden acelerar la velocidad de las reacciones químicas.
  3. Describa brevemente una reacción enzima-sustrato generalizada, indique la función del sitio activo de una enzima y describa cómo una enzima puede acelerar las reacciones químicas.
  4. Enuncie cuatro características de las enzimas.
  5. Indique cómo afecta lo siguiente a la velocidad de una reacción enzimática.
    1. concentración de enzima
    2. concentración de sustrato
    3. temperatura
    4. pH
    5. concentración de sal
  6. Indique cómo los productos químicos como el cloro, el yodo, los yodóforos, los mercuriales y el óxido de etileno inhiben o matan las bacterias.
  7. Indique cómo las temperaturas altas y bajas ejercen su efecto sobre las bacterias.

Para vivir, crecer y reproducirse, los microorganismos experimentan una variedad de cambios químicos. Alteran los nutrientes para que puedan ingresar a la célula y los cambian una vez que ingresan para sintetizar partes celulares y obtener energía. El metabolismo se refiere a todas las reacciones químicas organizadas en una célula. Las reacciones en las que se descomponen los compuestos químicos se denominan reacciones catabólicas, mientras que las reacciones en las que se sintetizan compuestos químicos se denominan reacciones anabólicas. Todas estas reacciones están bajo el control de enzimas.

Las enzimas son sustancias presentes en la célula en pequeñas cantidades que funcionan para acelerar o catalizar reacciones químicas. En la superficie de la enzima suele haber una pequeña hendidura que funciona como un sitio activo o un sitio catalítico al que pueden unirse uno o dos sustratos específicos. (Cualquier cosa con la que una enzima se combina normalmente se llama sustrato). La unión del sustrato a la enzima hace que la enzima flexible cambie su forma ligeramente a través de un proceso llamado ajuste inducido para formar un intermedio temporal llamado complejo enzima-sustrato (Figura ( PageIndex {1} )).

Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones químicas porque reducen la energía de activación, la energía que se debe suministrar para que las moléculas reaccionen entre sí (Figura ( PageIndex {2} )). Las enzimas reducen la energía de activación al formar un complejo enzima-sustrato que permite que se formen y liberen productos de la reacción enzimática (Figura ( PageIndex {3} )).

Muchas enzimas requieren un cofactor no proteico para ayudarlas en su reacción. En este caso, la porción de proteína de la enzima, llamada apoenzima, se combina con el cofactor para formar la enzima completa o haloenzima (Figura ( PageIndex {3} )). Algunos cofactores son iones como Ca++, Mg++y K+; otros cofactores son moléculas orgánicas llamadas coenzimas que sirven como portadores de grupos químicos o electrones. NAD+, NADP+, FAD y coenzima A (CoA) son ejemplos de coenzimas.

Características de las enzimas

Químicamente, las enzimas son generalmente proteínas globulares. (Algunas moléculas de ARN llamadas ribozimas también pueden ser enzimas. Por lo general, se encuentran en la región nuclear de las células y catalizan la división de las moléculas de ARN). Las enzimas son catalizadores que descomponen o sintetizan compuestos químicos más complejos. Permiten que las reacciones químicas ocurran lo suficientemente rápido como para mantener la vida. Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones químicas porque reducen la energía de activación, la energía que se debe suministrar para que las moléculas reaccionen entre sí. Todo aquello con lo que una enzima se combina normalmente se denomina sustrato. Las enzimas son muy eficientes. Generalmente, una enzima puede catalizar típicamente entre 1 y 10.000 moléculas de sustrato por segundo. Las enzimas solo están presentes en pequeñas cantidades en la célula ya que no se alteran durante sus reacciones. y son muy específicos para su sustrato. Generalmente hay una enzima específica para cada reacción química específica.

Actividad enzimática

La actividad enzimática se ve afectada por una serie de factores que incluyen:

  • La concentración de enzima: Suponiendo que se disponga de una concentración suficiente de sustrato, el aumento de la concentración de enzima aumentará la velocidad de reacción de la enzima.
  • La concentración de sustrato: A una concentración de enzima constante y a concentraciones más bajas de sustratos, la concentración de sustrato es el factor limitante. A medida que aumenta la concentración de sustrato, aumenta la velocidad de reacción de la enzima. Sin embargo, a concentraciones de sustrato muy altas, las enzimas se saturan con sustrato y una concentración más alta de sustrato no aumenta la velocidad de reacción.
  • La temperatura: Cada enzima tiene una temperatura óptima a la que funciona mejor. Una temperatura más alta generalmente da como resultado un aumento de la actividad enzimática. A medida que aumenta la temperatura, el movimiento molecular aumenta, lo que resulta en más colisiones moleculares. Sin embargo, si la temperatura se eleva por encima de cierto punto, el calor desnaturalizará la enzima, haciendo que pierda su forma funcional tridimensional al desnaturalizar sus enlaces de hidrógeno. La temperatura fría, por otro lado, ralentiza la actividad enzimática al disminuir el movimiento molecular.
  • El pH: Cada enzima tiene un pH óptimo que ayuda a mantener su forma tridimensional. Los cambios en el pH pueden desnaturalizar las enzimas al alterar la carga de la enzima. Esto altera los enlaces iónicos de la enzima que contribuyen a su forma funcional.
  • La concentración de sal: Cada enzima tiene una concentración de sal óptima. Los cambios en la concentración de sal también pueden desnaturalizar las enzimas.

Algunas relaciones entre las enzimas bacterianas y el uso de desinfectantes y temperaturas extremas para controlar las bacterias.

  1. Muchos desinfectantes, como el cloro, el yodo, los yodóforos, los mercuriales, el nitrato de plata, el formaldehído y el óxido de etileno, inactivan las enzimas bacterianas y bloquean el metabolismo.
  2. Las altas temperaturas, como el autoclave, la ebullición y la pasteurización, desnaturalizan proteínas y enzimas.
  3. Las temperaturas frías, como la refrigeración y la congelación, ralentizan o detienen las reacciones enzimáticas.

Resumen

  1. Las enzimas son sustancias presentes en la célula en pequeñas cantidades que funcionan para acelerar o catalizar reacciones químicas para que ocurran lo suficientemente rápido como para sustentar la vida.
  2. En la superficie de la enzima suele haber una pequeña hendidura que funciona como un sitio activo o un sitio catalítico al que pueden unirse uno o dos sustratos específicos.
  3. Todo aquello con lo que una enzima se combina normalmente se denomina sustrato.
  4. La unión del sustrato a la enzima hace que la enzima flexible cambie ligeramente de forma a través de un proceso llamado ajuste inducido para formar un intermedio temporal llamado complejo enzima-sustrato.
  5. Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones químicas porque reducen la energía de activación, la energía que se debe suministrar para que las moléculas reaccionen entre sí.
  6. Muchas enzimas requieren un cofactor no proteico para ayudarlas en su reacción. En este caso, la porción de proteína de la enzima, llamada apoenzima, se combina con el cofactor para formar la enzima completa o haloenzima.
  7. Algunos cofactores son iones como Ca++, Mg++y K+; otros cofactores son moléculas orgánicas llamadas coenzimas que sirven como portadores de grupos químicos o electrones. NAD+, NADP+, FAD y coenzima A (CoA) son ejemplos de coenzimas.
  8. Químicamente, las enzimas son generalmente proteínas globulares. Algunas moléculas de ARN llamadas ribozimas también pueden ser enzimas, que generalmente funcionan para escindir moléculas de ARN.
  9. Las enzimas solo están presentes en pequeñas cantidades en la célula, ya que no se alteran durante sus reacciones y son muy específicas para su sustrato.
  10. La actividad enzimática se ve afectada por una serie de factores que incluyen la concentración de la enzima, la concentración del sustrato, la temperatura, el pH y la concentración de sal.

Enzimas

Toda la energía de los organismos vivos proviene del Sol.

Enzimas son catalizadores proteicos plegados de forma globular que aceleran las reacciones sin agotarse.

Ejemplos de enzimas catabólicas:
& # 8211 Pepsina & # 8211 digiere proteínas en péptidos
& # 8211 Amilasa & # 8211 digiere almidón en maltosa
& # 8211 Lipasa & # 8211 digiere grasas en ácidos grasos y glicerol

Ejemplos de enzimas anabólicas:
& # 8211 Fosforilasa de patata & # 8211 produce almidón a partir de glucosa
& # 8211 ADN polimerasa & # 8211 hace ADN a partir de sus componentes básicos (nucleótidos)

Teoría del sitio activo de la acción enzimática

Todas las enzimas tienen un sitio activo donde la enzima se combina con su sustrato específico.

Definiciones:

  • Sitio activo: área de la enzima donde entra el sustrato y se transforma en producto (s).
  • Especificidad: se refiere a la capacidad de la enzima para reaccionar con un solo sustrato.
  • Sustrato: sustancia sobre la que actúa la enzima.
  • Producto: sustancia que resulta de la acción de una enzima.

La teoría del sitio activo involucra dos modelos de acción enzimática:

Modelo de cerradura y llave

  1. Enzima tiene una forma rígida
  2. los sustrato entra en el sitio activo de la enzima y se ajusta cómodamente, al igual que una llave encaja en una cerradura
  3. Un complejo enzima-sustrato se forma
  4. El sustrato se convierte en producto (s)
  5. Los productos salen del sitio activo

Modelo de ajuste inducido

  1. Sustrato ingresa al sitio activo
  2. La enzima cambia ligeramente de forma para aceptar el sustrato.
  3. Un complejo enzima-sustrato se forma
  4. El sustrato se convierte en producto (s)
  5. Los productos salen del sitio activo y la enzima vuelve a su forma original

Factores que afectan la función enzimática

El pH y la temperatura son dos condiciones ambientales importantes que afectan la velocidad a la que actúan las enzimas. Todas las enzimas tienen un pH óptimo y una temperatura óptima en la que su actividad es máxima.

Actividad óptima de una enzima

PH

  • El pH se refiere al nivel de acidez o basicidad de un líquido / solución.
  • Las enzimas se ven afectadas por el pH porque los ácidos y las bases pueden afectar la forma de una enzima.
  • La mayoría de las enzimas tienen un pH en el que funcionan mejor, llamado pH óptimo.
  • El pH óptimo para la mayoría de las enzimas presentes en los animales es de 7,4.
  • Algunas enzimas animales tienen un pH óptimo de 2 (por ejemplo, pepsina en el estómago).

Temperatura

  • Las temperaturas ambientales afectan las enzimas porque las temperaturas muy cálidas o altas pueden hacer que la enzima cambie de forma.
  • Las temperaturas más frías tienden a no cambiar la forma de las enzimas y # 8211 simplemente ralentizan su actividad.
  • Todas las enzimas tienen una temperatura óptima & # 8211 a la que funcionan mejor.
  • La mayoría de las enzimas humanas funcionan mejor a una temperatura de 37 ºC.
  • Las enzimas vegetales funcionan mejor entre las temperaturas de 10 a 30 ºC, dependiendo de su hábitat natural.

Se proyecta que el mercado mundial de enzimas, kits y reactivos de biología molecular alcance los 29.700 millones de dólares para 2026 desde los 15.300 millones de dólares en 2021, a una tasa compuesta anual del 14,2%.

durante el período de pronóstico. El creciente número de proyectos de genoma junto con la reducción de los costos del análisis genético ayuda a avanzar en la investigación en varios dominios, como el tratamiento de enfermedades, la medicina personalizada y la genética microbiana.

Nueva York, 7 de junio de 2021 (GLOBE NEWSWIRE) - Reportlinker.com anuncia el lanzamiento del informe & quot; Enzimas de biología molecular y kits amp & amp; Reactivos amp; Mercado por producto, aplicación, usuario final y región - Pronóstico global hasta 2026 & quot - https: // www .reportlinker.com / p05144556 /? utm_source = GNW
Estos procesos requieren el uso de varias enzimas y reactivos de biología molecular y, por lo tanto, se espera que impulsen el mercado de enzimas, kits y reactivos de biología molecular. Sin embargo, es probable que factores como los reembolsos limitados por pruebas genéticas obstaculicen el crecimiento de este mercado.

El segmento de kits y reactivos de amplificación representó la tasa de crecimiento más alta en el mercado de enzimas y kits de biología molecular y reactivos de amplificación, por producto, durante el período de pronóstico
El mercado de enzimas, kits y reactivos de biología molecular está segmentado en enzimas, kits y reactivos. El segmento de kits y reactivos amplificados representó la mayor parte del 85,9% del mercado mundial de enzimas y kits y reactivos amplificadores de biología molecular en 2020. La gran parte de este segmento se puede atribuir principalmente a la compra repetida de estos productos de un solo uso. También se espera que este segmento crezca al ritmo más alto debido a sus amplias aplicaciones por parte de empresas farmacéuticas y de biotecnología.

El segmento de reacción en cadena de la polimerasa (PCR) representó la mayor parte
Según las aplicaciones, el mercado global de enzimas y kits de biología molecular y reactivos amp está segmentado en reacción en cadena de la polimerasa (PCR), secuenciación, clonación, epigenética, digestión de restricción, biología sintética y otras aplicaciones (mutagénesis, transcripción in vitro y etiquetado molecular y amp detección).
El segmento de reacción en cadena de la polimerasa (PCR) representó la mayor parte del mercado de enzimas y kits de biología molecular y reactivos de amplificación en 2020, principalmente debido al bajo costo de los equipos de PCR, el uso extensivo de equipos de PCR por parte de la mayoría de los usuarios finales, y el uso cada vez mayor de la PCR para ensayos de diagnóstico molecular en hospitales y clínicas.

Asia Pacífico: la región de más rápido crecimiento en el mercado de enzimas, kits y reactivos de biología molecular
El mercado de enzimas, kits y reactivos de biología molecular está segmentado en América del Norte, Europa, Asia Pacífico, RoW. Se espera que el mercado de enzimas y kits y reactivos de biología molecular en la región de Asia Pacífico crezca al CAGR más alto durante el período de pronóstico.

El crecimiento en el mercado de APAC está impulsado por el creciente interés del gobierno en las industrias biomédica y de biotecnología, la presencia de bioclústeres en India y China y la creciente subcontratación de actividades de investigación clínica a países asiáticos.

Las entrevistas principales realizadas para este informe se pueden clasificar de la siguiente manera:
• Por encuestado: Lado de la oferta: 80% y Lado de la demanda 20%
• Por designación: nivel C - 25%, nivel D - 20% y otros - 55%
• Por región: Norteamérica -50%, Europa -20%, Asia-Pacífico -20%, RoW -10%

Listas de empresas perfiladas en el informe:
• Thermo Fisher (EE. UU.)
• Merck (Alemania)
• Illumina (EE. UU.)
• QIAGEN (Países Bajos)
• New England Biolabs (EE. UU.)
• Promega (EE. UU.)
• Agilent (EE. UU.)
• Roche (Suiza)
• Takara Bio (Japón)
• Bio Basic (Canadá)
• Jena Bioscience (Alemania)
• Recursos de biología molecular (EE. UU.)
• Bio-Rad Laboratories Inc. (EE. UU.)
• Zymo Research Corporation (EE. UU.)
• Integrated DNA Technologies Inc. (EE. UU.)
• LGC Biosearch Technologies (Reino Unido)
• NZYTech (Portugal) Lucigen Corporation (EE. UU.)
• MoBiTec GmbH (Alemania)
• Genekam Biotechnology (Alemania)
• Aldevron (EE. UU.) Randox (Irlanda del Norte)
• ADS Biotec Inc. (EE. UU.)
• Hangzhou Matridx Biotechnology Co. Ltd. (China)
• Goldsite Diagnostics Inc. (China)

Cobertura de investigación:
Este informe proporciona una imagen detallada del mercado de enzimas y kits de biología molecular y reactivos de amplificador Su objetivo es estimar el tamaño y el potencial de crecimiento futuro del mercado en diferentes segmentos, como el usuario final del servicio y la región.

El informe también incluye un análisis competitivo en profundidad de los actores clave del mercado junto con los perfiles de sus empresas, desarrollos recientes y estrategias clave de mercado.

Beneficios clave de comprar el informe:
El informe ayudará a los líderes del mercado / nuevos participantes proporcionándoles las aproximaciones más cercanas de las cifras de ingresos para el mercado general de enzimas y kits y reactivos de biología molecular y sus subsegmentos.También ayudará a las partes interesadas a comprender mejor el panorama competitivo y obtener más información para posicionar mejor su negocio y desarrollar estrategias adecuadas de salida al mercado.

Este informe permitirá a las partes interesadas comprender el pulso del mercado y proporcionarles información sobre los principales impulsores del mercado, restricciones, tendencias, oportunidades y desafíos.
Lea el informe completo: https://www.reportlinker.com/p05144556/?utm_source=GNW

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19.2: Enzimas - Biología

Una sustancia que ayuda a que ocurra una reacción química se llama Catalizador, y las moléculas que catalizan las reacciones bioquímicas se denominan enzimas. La mayoría de las enzimas son proteínas y realizan la tarea crítica de acelerar las reacciones químicas dentro de la célula. La mayoría de las reacciones críticas para una célula viva ocurren con demasiada lentitud a temperaturas normales como para ser de alguna utilidad para la célula. Sin enzimas para acelerar estas reacciones, la vida no podría persistir. Las enzimas aceleran estas reacciones al unirse a las moléculas de reactivo y retenerlas de tal manera que los procesos químicos de ruptura y formación de enlaces tengan lugar más fácilmente.

Es importante recordar que las enzimas no cambian si una reacción es exergónica (espontánea) o endergónica. Esto se debe a que no cambian la cantidad de energía presente en los reactivos o productos. Solo reducen la energía de activación requerida para que la reacción avance (Figura 1). La energía de activación es la cantidad de energía necesaria para que se produzca una reacción. Calentar una reacción química agrega energía, que puede proporcionar la energía de activación necesaria. Sin embargo, calentar las reacciones químicas a la temperatura a la que se desarrollarán no es una opción para las células. En cambio, las células utilizan enzimas que funcionan reduciendo la energía necesaria para que suceda la reacción.

Una enzima no cambia por la reacción que cataliza. Una vez que se ha catalizado una reacción, la enzima puede participar en otras reacciones. Las células no tienen que producir una nueva enzima cada vez que desean realizar una reacción química específica.

Figura 1 Las enzimas reducen la energía de activación de la reacción pero no cambian la energía libre de la reacción.

Los reactivos químicos a los que se une una enzima se denominan enzimas sustratos. Puede haber uno o más sustratos, dependiendo de la reacción química particular. En algunas reacciones, un solo sustrato reactivo se descompone en múltiples productos. En otros, dos sustratos pueden unirse para crear una molécula más grande. Dos reactivos también pueden entrar en una reacción y ambos se modifican, pero dejan la reacción como dos productos. La ubicación dentro de la enzima donde se une el sustrato se llama enzima sitio activo. El sitio activo es donde ocurre la "acción". Dado que las enzimas son proteínas, existe una combinación única de cadenas laterales de aminoácidos dentro del sitio activo. Cada cadena lateral se caracteriza por diferentes propiedades. Pueden ser grandes o pequeños, débilmente ácidos o básicos, hidrófilos o hidrófobos, con carga positiva o negativa o neutrales. La combinación única de cadenas laterales crea un entorno químico muy específico dentro del sitio activo. Este entorno específico es adecuado para unirse a un sustrato químico específico (o sustratos).

Figura 2 El sustrato se une a la enzima en el sitio activo. Crédito: Modelo de ajuste inducido Stephjc dominio público de wikimedia.

Durante muchos años, los científicos pensaron que la unión enzima-sustrato tenía lugar de una manera simple de "cerradura y llave". Este modelo afirmó que la enzima y el sustrato encajan perfectamente en un paso instantáneo. Sin embargo, la investigación actual respalda un modelo llamado ajuste inducido (Figura 4). El modelo de ajuste inducido se expande en el modelo de cerradura y llave al describir una unión más dinámica entre la enzima y el sustrato. A medida que la enzima y el sustrato se unen, su interacción provoca un ligero cambio en la estructura de la enzima que forma una disposición de unión ideal entre la enzima y el sustrato.

Cuando una enzima se une a su sustrato, se forma un complejo enzima-sustrato. Este complejo reduce la energía de activación de la reacción y promueve su rápida progresión de una de las múltiples formas posibles:

  • En un nivel básico, las enzimas promueven reacciones químicas que involucran a más de un sustrato al juntar los sustratos en una orientación óptima para la reacción.
  • Las enzimas promueven la reacción de sus sustratos creando un ambiente óptimo dentro del sitio activo para que ocurra la reacción. Las propiedades químicas que surgen de la disposición particular de los aminoácidos dentro de un sitio activo crean el ambiente perfecto para que reaccionen los sustratos específicos de una enzima.
  • El complejo enzima-sustrato también puede reducir la energía de activación al comprometer la estructura de enlace para que sea más fácil de romper.
  • Finalmente, las enzimas también pueden reducir las energías de activación al participar en la reacción química en sí. En estos casos, es importante recordar que la enzima siempre volverá a su estado original cuando se complete la reacción.

Una de las propiedades distintivas de las enzimas es que, en última instancia, permanecen inalteradas por las reacciones que catalizan. Después de que una enzima ha catalizado una reacción, libera su (s) producto (s) y puede catalizar una nueva reacción.

Figura 4 El modelo de ajuste inducido es un ajuste al modelo de cerradura y llave y explica cómo las enzimas y los sustratos experimentan modificaciones dinámicas durante el estado de transición para aumentar la afinidad del sustrato por el sitio activo.

Parecería ideal tener un escenario en el que todas las enzimas de un organismo existieran en abundancia y funcionaran de manera óptima en todas las condiciones celulares, en todas las células, en todo momento. Sin embargo, una variedad de mecanismos asegura que esto no suceda. Las necesidades y condiciones celulares varían constantemente de una célula a otra y cambian dentro de las células individuales con el tiempo. Las enzimas necesarias de las células del estómago difieren de las de las células de almacenamiento de grasa, las células de la piel, las células sanguíneas y las células nerviosas. Además, una célula de un órgano digestivo trabaja mucho más para procesar y descomponer los nutrientes durante el tiempo que sigue de cerca a una comida en comparación con muchas horas después de una comida. A medida que varían estas demandas y condiciones celulares, también deben hacerlo las cantidades y la funcionalidad de las diferentes enzimas.

Dado que las velocidades de las reacciones bioquímicas están controladas por la energía de activación, y las enzimas reducen y determinan las energías de activación para las reacciones químicas, las cantidades relativas y el funcionamiento de la variedad de enzimas dentro de una célula determinan en última instancia qué reacciones procederán y a qué velocidades. Esta determinación está estrictamente controlada en las células. En ciertos entornos celulares, la actividad enzimática está parcialmente controlada por factores ambientales como el pH, la temperatura, la concentración de sal y, en algunos casos, los cofactores o coenzimas.

Las enzimas también pueden regularse de manera que promuevan o reduzcan la actividad enzimática. Hay muchos tipos de moléculas que inhiben o promueven la función enzimática y varios mecanismos mediante los cuales lo hacen.

  • En algunos casos de inhibición enzimática, una molécula inhibidora es lo suficientemente similar a un sustrato que puede unirse al sitio activo y simplemente bloquear la unión del sustrato.
  • En otros casos, una molécula inhibidora se une a la enzima en un lugar diferente al sitio activo, llamado sitio alostérico, pero aún logra bloquear la unión del sustrato al sitio activo.
  • Hay tanto activadores como inhibidores. Los activadores se unen a ubicaciones en una enzima alejadas del sitio activo, induciendo un cambio conformacional que aumenta la afinidad del sitio (s) activo (s) de la enzima por su (s) sustrato (s) (Figura 5).

Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas específicas. Pueden unirse temporalmente a través de enlaces iónicos o de hidrógeno, o permanentemente a través de enlaces covalentes más fuertes. La unión a estas moléculas promueve la forma y función óptimas de sus respectivas enzimas. Dos ejemplos de estos tipos de moléculas auxiliares son cofactores y coenzimas. Los cofactores son iones inorgánicos como los iones de hierro y magnesio. Las coenzimas son moléculas auxiliares orgánicas, aquellas con una estructura atómica básica formada por carbono e hidrógeno. Al igual que las enzimas, estas moléculas participan en reacciones sin cambiar ellas mismas y, en última instancia, se reciclan y reutilizan. Las vitaminas son fuente de coenzimas. Algunas vitaminas son precursoras de coenzimas y otras actúan directamente como coenzimas. La vitamina C es una coenzima directa de múltiples enzimas que participan en la construcción del importante tejido conectivo, el colágeno. Por lo tanto, la función enzimática está regulada, en parte, por la abundancia de varios cofactores y coenzimas, que pueden ser suministrados por la dieta de un organismo o, en algunos casos, producidos por el organismo.


Mecanismo de acción enzimática

En la mayoría de las reacciones químicas, existe una barrera de energía que debe superarse para que ocurra la reacción. Esta barrera evita que moléculas complejas como proteínas y ácidos nucleicos se degraden espontáneamente, por lo que es necesaria para la preservación de la vida. Sin embargo, cuando se requieren cambios metabólicos en una célula, algunas de estas moléculas complejas deben descomponerse y esta barrera energética debe superarse. El calor podría proporcionar la energía adicional necesaria (llamada energía de activación), pero el aumento de temperatura mataría a la célula. La alternativa es reducir el nivel de energía de activación mediante el uso de un catalizador. Este es el papel que juegan las enzimas. Reaccionan con el sustrato para formar un complejo intermedio, un "estado de transición", que requiere menos energía para que prosiga la reacción. El compuesto intermedio inestable se descompone rápidamente para formar productos de reacción y la enzima inalterada es libre de reaccionar con otras moléculas de sustrato.

Solo una cierta región de la enzima, llamada sitio activo, se une al sustrato. El sitio activo es un surco o bolsillo formado por el patrón de plegado de la proteína. Esta estructura tridimensional, junto con las propiedades químicas y eléctricas de los aminoácidos y cofactores dentro del sitio activo, permite que solo un sustrato particular se una al sitio, determinando así la especificidad de la enzima.

La síntesis y la actividad de las enzimas también están influenciadas por el control genético y la distribución en una célula. Algunas enzimas no son producidas por ciertas células y otras se forman solo cuando es necesario. Las enzimas no siempre se encuentran uniformemente dentro de una célula, a menudo están compartimentadas en el núcleo, en la membrana celular o en estructuras subcelulares. Las tasas de síntesis y actividad de las enzimas están más influenciadas por las hormonas, las neurosecreciones y otras sustancias químicas que afectan el entorno interno de la célula.


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¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son catalizadores altamente selectivos que aceleran en gran medida la velocidad de las reacciones, por lo que aceleran la rapidez con que se produce una reacción. La mayoría de las enzimas son proteínas, pero se han descubierto algunas moléculas catalíticas de ARN, por lo que existen moléculas de ARN que catalizarán reacciones y ayudarán a acelerarlas de la misma manera que lo harán estas proteínas, por lo que ambas funcionan como enzimas.

En reacciones enzimáticas, las moléculas al comienzo del proceso se conocen como sustratos. Durante la reacción, estos sustratos se convierten en diferentes moléculas conocidas como productos. Al final de la reacción, la enzima no cambiará.

Es posible que la enzima tenga que cambiar de forma un poco para unirse al sustrato y terminar la reacción, pero la enzima en sí no cambiará. No se habrá convertido en productos diferentes, no habrá crecido ni disminuido, permanecerá sin cambios.

Las enzimas actúan reduciendo el energía de activación de una reacción, reduciendo drásticamente el tiempo de reacción. Si tuvieras que acumular toda esa energía para completar una reacción normalmente, llevaría mucho tiempo. Bueno, siempre que la enzima actúa en una reacción, reduce la energía de activación y hace que la reacción suceda mucho más rápido.

De hecho, muchos de nuestros Procesos metabólicos no sería lo suficientemente rápido para mantener la vida sin las enzimas allí para acelerar las reacciones. Las enzimas son muy específicas para sus sustratos. Eso significa que cada enzima solo se unirá a sustratos específicos que encajen con su sitio activo.

Cada enzima tiene un sitio activo, aquí tenemos nuestra enzima para darle un ejemplo. Esta área sería el sitio activo, (tanto aquí como aquí) esta área abierta en la forma general de la enzima es el sitio activo, y cada enzima tiene un sitio activo, y solo sustratos con una forma similar que podrían encajar allí y unirse sin que la enzima cambie de forma demasiado podrá encajar con esa enzima y completar una reacción.

Este sería su sustrato, y aquí es donde el sustrato entraría en contacto con la enzima. Aquí puede ver que la enzima y el sustrato se han unido y ahora han formado el complejo enzima-sustrato, y puede ver que la enzima cambió un poco de forma para unirse a ese sustrato.

Luego, en esta siguiente fase, tiene el complejo enzima-producto donde el sustrato ha comenzado a convertirse en dos moléculas diferentes y a separarse entre sí. Luego, en esta última parte, su enzima permanece sin cambios y los productos, dos moléculas separadas, en las que se ha convertido el sustrato, dejarán la enzima.

Puede ver que la enzima se mantuvo sin cambios y el sustrato se convirtió en dos productos separados. Pasar por esta etapa reducirá la energía de activación de una reacción. Las enzimas pueden verse afectadas por inhibidores, que son moléculas que disminuyen la actividad enzimática, y pueden verse afectadas por activadores, que son moléculas que aumentan la actividad enzimática.

Cuando hay enzimas que aumentan la velocidad de una reacción o reducen la energía de activación necesaria, los inhibidores ralentizarán ese proceso y los activadores acelerarán ese proceso. Cuando la enzima actúa sobre una reacción química, estas otras moléculas también pueden interferir con la reacción química y acelerarla o ralentizarla.

Lo principal que hay que recordar acerca de las enzimas es que son catalizadores altamente selectivos y van a aumentar la velocidad de una reacción al reducir la energía de activación necesaria y, al final, permanecerán sin cambios.


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Enzimas

Todas las enzimas son proteínas globulares con una estructura terciaria específica, que catalizan reacciones metabólicas en todos los organismos vivos. Esto significa que aceleran las reacciones químicas, pero no están & # 8216 agotados & # 8217 como parte de la reacción.

Las enzimas son moléculas relativamente grandes, que constan de cientos de aminoácidos que son responsables de mantener la estructura terciaria específica de la enzima. Cada enzima tiene una forma de sitio activo específica, mantenida por la estructura terciaria general específica. Por tanto, la estructura terciaria no debe modificarse.

(b) afirmar que la acción de la enzima puede ser intracelular o extracelular

Ocurre la acción de la enzima extracelular fuera de la célula, que produce la proteína. Por ejemplo, algunas enzimas en los sistemas digestivos son extracelulares, ya que se liberan de las células que las producen a los alimentos dentro de los espacios del sistema digestivo.

Se produce una acción enzimática intracelular. dentro la célula, que produce la enzima. Por ejemplo, algunas enzimas del sistema digestivo se encuentran en el citoplasma de las células o se adhieren a las membranas celulares y la reacción tiene lugar dentro de la célula.

(c) describir, con ayuda de diagramas, el mecanismo de acción de las moléculas enzimáticas, con referencia a la especificidad, sitio activo, hipótesis de bloqueo y clave, hipótesis de ajuste inducido, complejo enzima-sustrato, complejo enzima-producto y disminución de la activación energía.

La energía de activación es el nivel mínimo de energía requerido para permitir que tenga lugar una reacción. Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación de las reacciones. Esto significa que las reacciones pueden proceder rápidamente a temperaturas mucho más bajas que el punto de ebullición, ya que se requiere menos energía para la reacción.

(d) describir y explicar los efectos del pH, la temperatura, la concentración de enzima y la concentración de sustrato sobre la actividad de la enzima

(e) describir cómo se pueden investigar experimentalmente los efectos del pH, la temperatura, la concentración de enzima y la concentración de sustrato sobre la actividad de la enzima

(f) explicar los efectos de los inhibidores competitivos y no competitivos sobre la velocidad de reacciones controladas por enzimas, con referencia tanto a los inhibidores reversibles como a los no reversibles

Un inhibidor de enzima es cualquier sustancia o molécula que ralentiza la velocidad de una reacción controlada por enzima al afectar la molécula de enzima de alguna manera.

Los inhibidores reversibles son inhibidores que se unen al sitio activo durante un período corto y luego se van. La eliminación del inhibidor de la mezcla de reacción no afecta a las moléculas de la enzima.

Los inhibidores irreversibles son inhibidores que se unen permanentemente a la molécula enzimática. Cualquier molécula de enzima unida por moléculas inhibidoras se desnaturaliza de forma eficaz.

(g) explicar la importancia de los cofactores y coenzimas en reacciones controladas por enzimas

Un cofactor es cualquier sustancia que debe estar presente para garantizar que las reacciones controladas por enzimas puedan tener lugar a la velocidad adecuada. Algunos cofactores forman parte de las enzimas (grupos protésicos), otros afectan la enzima de forma temporal (coenzimas y cofactores de iones inorgánicos).

(h) afirmar que los venenos metabólicos pueden ser inhibidores de enzimas y describir la acción de un veneno llamado

(i) afirmar que algunos medicamentos actúan inhibiendo la actividad de las enzimas


Enzimas alostéricas: propiedades y mecanismo | Microbiología

En este artículo discutiremos sobre las propiedades y mecanismos de acción de las enzimas alostéricas.

Propiedades de las enzimas alostéricas:

Las enzimas alostéricas o reguladoras tienen múltiples subunidades (estructura cuaternaria) y múltiples sitios activos. Las enzimas alostéricas tienen formas activas e inactivas que difieren en la estructura 3D. Las enzimas alostéricas a menudo tienen múltiples sitios de unión de inhibidores o activadores involucrados en el cambio entre formas activas e inactivas.

Las enzimas alostéricas tienen una curva característica en forma de & # 8220S & # 8221 para la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato. ¿Por qué? Porque la unión del sustrato es & # 8220Cooperativa. & # 8221 Y la unión del primer sustrato en el primer sitio activo estimula las formas activas y promueve la unión del segundo sustrato.

Un modulador es un metabolito tímido que, cuando se une al sitio alostérico de una enzima, altera sus características cinéticas. Los moduladores de la enzima alostérica pueden ser tanto estimulantes como inhibidores. Un estimulador es a menudo el sub & shystrate en sí mismo. Las enzimas reguladoras para las que el sustrato y el modulador son idénticos se denominan homotrópicas.

Cuando el modulador tiene una estructura diferente a la del sustrato, la enzima se denomina heterotrópica. Algunas enzimas tienen más de un modulador. Las enzimas alostéricas también tienen uno o más sitios reguladores o aliostericos para unirse al modulador. Las enzimas con varios moduladores generalmente tienen diferentes sitios de unión específicos para cada una (fig. 12.15).

La curva sigmoidea está dada por enzimas homotrópicas en las que el sustrato también sirve como modulador positivo (estimulador) y timulador (12.16). La curva de las enzimas no reguladoras es hiperbólica, como también predice la ecuación y timidez de Michaelis-Menten, mientras que las enzimas alostéricas y timímidas no muestran la relación de Michaelis-Menten porque su comportamiento cinético se ve muy alterado por la variación en la concentración de moduladores y timímeros.

Mecanismo de acción de las enzimas alostéricas:

Se han propuesto dos modelos generales para la interconversión de formas inactivas y activas de enzimas alostéricas:

(a) Modelo secuencial simple:

Este modelo fue propuesto por Koshland Jr. en el año 1966. Según esta teoría, la enzima aliostérica solo puede existir en dos cambios conformacionales individualmente. Considere una enzima aliostérica que consta de dos subunidades idénticas, cada una de las cuales contiene un sitio activo (Fig. 12. 17A).

La forma T (tensa) tiene baja afinidad y la forma R (relajada) tiene alta afinidad por el sustrato. En este modelo, la unión del sustrato a una de las subunidades induce una transición T → R en esa subunidad pero no en las otras subunidades.

(b) Modelo concertado o de simetría:

Este modelo fue propuesto por Jacques Monod y sus colegas en 1965. Según ellos, una enzima alostérica puede existir en dos conformaciones, activa y relajada o inactiva.

Todas las subunidades están en forma activa o todas están en forma inactiva. Cada molécula de sustrato que se une a la enzima aumenta la probabilidad de transición del sitio inactivo al activo. El efecto de los activadores e inhibidores alostéricos se puede explicar con bastante facilidad mediante este modelo.

Un inhibidor alostérico se une preferiblemente a la forma T mientras que un activador alostérico se une a la forma R (figura 12.17B). Un inhibidor alostérico desplaza el equilibrio conformacional R → T hacia T. Mientras que un activador alostérico lo desplaza hacia R.

El resultado es que un activador alostérico aumenta la unión al sustrato de la enzima, mientras que un inhibidor alostérico disminuye la unión al sustrato (fig. 12.18). La simetría se conserva en este modelo pero no en el modelo secuencial.


Ver el vídeo: Qué son las Enzimas? Funciones, estructura y características (Mayo 2022).


Comentarios:

  1. Charybdis

    En mi opinión, estás equivocado. Envíeme un correo electrónico a PM, hablaremos.

  2. Dennys

    Sé lo que hay que hacer))))

  3. Tulmaran

    el engaño excepcional, en mi opinión

  4. Danell

    muy en desacuerdo con la oración anterior

  5. Ordwald

    Lo vi por casualidad. No esperado.



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